Роль белков для живого организма — Мир Знаний

Роль белков для живого организма

Белки встречаются в каждом живом организме и по праву считаются строительными блоками жизни. Существует множество разных типов белков, каждый из которых обладает уникальной функцией. Например, кератин — белок, встречающийся в волосах и ногтях человека, а фиброин — белок, составляющий основу нитей паутины и коконов тутового шелкопряда. Также существует около 50000 разных ферментов, каждый из которых катализируют лишь одну специфическую реакцию. Несмотря на такую разницу в выполняемой функции, все белки обладают фундаментально похожей структурой и сделаны из большого количества повторяющихся частиц — аминокислот.

Аминокислоты — это такие интересные молекулы, которые также как и углеводы, могут связываться друг с другом образуя длинную цепочку — полимер. В общем, в нашем организме встречаются только альфа аминокислоты, что означает что аминная и кислотная группы разделены всего одним атомом углерода. К этому атому углерода так же присоединяется какой нибудь заместитель, и соотвественно вся разница между разными аминокислотами лишь в этом самом заместителе. В нашем организме используются 20 разных аминокислот для создания 150000 белков. Помимо этих 20 аминокислот, еще две часто встречаются в белках других организмов, и более 700 играют не белковую роль. Например, гамма-аминомасляная кислота выступает как нейромедиатор в нашем мозге, а гомоцистеин это аминокислота, которая при накоплении в крови может повысить риск заболевания болезнью Альцгеймера.

В целом, человеческий организм может самостоятельно синтезировать лишь 11 из 20 аминокислот, остальные 9 являются незаменимыми и должны содержаться в нашем рационе. Эти 9 кислот синтезируются только в растениях и микроорганизмах, именно поэтому очень важно постоянно контролировать дневное употребление овощей и фруктов.

 

Чаще всего белки делят на два обширных класса: глобулярные и фибриллярные. Фибриллярные белки, например коллаген в сухожилиях и соединительной ткани и миозин в мышечных тканях, состоят из пептидных (содержащих аминокислоты) цепочек вытянутых в длинные нити. Такие белки жесткие и нерастворимые в воде, именно поэтому они используются в природе в качестве строительных материалов. С другой стороны у нас есть глобулярные белки, которые чаще всего замотаны в компактные, почти сферические формы. Эти белки растворимы в воде и достаточно мобильны внутри клеток. Почти все ферменты в нашем организме являются глобулярными белками.

Вообще, с молекулярной точки зрения белки настолько огромны, что для них слово структура имеет четыре разных смысла. Первичная структура белка — это просто последовательность аминокислот. И вообще, в принципе, все белки по своей природе одинаковы — единственное, что их делает уникальными — это последовательность разных аминокислот в разном количестве и соотношении.

Вторичная структура описывает как различные цепочки из аминокислот складываются в какие-то закономерные структуры: например в альфу-спираль или в бета-складчатый слой. Альфа-спираль имеет форму правозакрученной винтовой линии состоящей из скелета белка, прям как винтовая лестница. Но что же такое правозакрученная? Помните мы рассказывали, что природа не любит симметрию? Так вот, у белков (и как позже выяснится у ДНК) тоже могут быть энантиомеры: правозакрученные и левозакрученные спирали. Очень легко этот момент прояснить на примере двух винтовых лестниц: чтобы подняться по одной нужно держаться за перила левой рукой, а на другой лестнице правой рукой. Интересно так же то, что каждый виток спирали содержит 3.6 аминокислоты, а сама структура стабилизируется водородными связями между карбонильной группой (С=О) и амидной (N-H) группой через четыре аминокислоты. Почти все глобулярные белки, встречающиеся в природе, содержат спиральные фрагменты. Миоглобин — маленький глобулярный белок, содержащий 153 аминокислоты — самый распространенный пример.

Бета-складчатый слой, или же просто бета-лист, отличается от спирали тем, что каждая цепочка из аминокислот полностью вытянута и водородные связи образуются между аминокислотами в разных цепочках, а не внутри одной, как, например, у спирали. Соседние цепочки могут либо идти в одну и ту же самую сторону (параллельно) либо в разные стороны (антипаралелльно). Последний вариант более распространен в природе, и как оказывается энергетически более выгодный. Конканавалин А — белок используемый нашими клетками для очистки поверхности клетки от остатков углеводов — представляет из себя две идентичные цепочки из 237 аминокислот, с обширными участками антипаралелльных бета-листов.

Третичная структура описывает как целая молекула белка складывается в трехмерную структуру. В целом, третичная структура описывает то, как определенные участки тех же самых спиралей или листов складываются друг с другом в один обширный клубочек. Но зачем вообще это надо? Из 20 самых часто встречаемых аминокислот, можно выделить те, которые являются гидрофильными (то есть достаточно полярны и любят находиться в воде), и те, которые являются гидрофобами (то есть те, которые хотят спрятаться от воды). Так вот, гидрофильные концы чаще всего оказываются на внешней части белка и контактируют с водой, обеспечивая растворимость белка в водной среде нашего организма. Ну как растворимость — они просто позволяют ему жить спокойно и не быть энергетически напряженным. Никому же не нравится жить в напряжении, так ведь? А те аминокислоты, которые гидрофобные, они прячутся внутри белка. В числе очень важных связей, которые создают третичную структуру есть дисульфидные связи. Такие связи образуются между молекулами цистеина (это одна из 20 аминокислот). Дисульфидная связь легко образуется при наличии какого-нибудь окисляющего вещества. Очень большое количество людей даже не задумываясь проводят эту реакцию почти ежедневно. Дело в том, что в белках, которые находятся в наших волосах, очень большое содержание цистеина, а когда мы пользуемся гелем, воском или лаком для волос, мы просто-напросто окисляем эти молекулы цистеина и заставляем их держать определенную форму, с помощью этих дополнительных дисульфидных связей. Вот такие вот дела.

На самом деле, третичная структура белка очень хрупка и легко подвергается внешним воздействиям, поскольку большую часть этой структуры создают солевые мостики (или ионные взаимодействия) между кислотными и основными аминокислотами. Эти взаимодействия происходят только между заряженными функциональными группами, а они таковыми являются только в узком диапазоне кислотности среды. Таким образом, если мы чуть-чуть изменим кислотность среды, то произойдет денатурация. Тоже самое будет если мы нагреем белок, поскольку водородные связи (которые также играют серьезную роль в формировании третичной структуры) довольно таки слабые и легко разрушаются при малейшем нагревании. Денатурация — это процесс разрушения формы белка с сохранением первичной структуры. Пожалуй самый знаменитый пример такого процесса можно наблюдать когда мы варим куриное яйцо в горячей воде. Изначально, белок из куриного яйца — альбумин — находится в жидком состоянии, но после термической обработки он становится твердым. Почему? Просто в аккуратной третичной структуре, альбумин растворим в воде, а если мы нарушим её, то он тут же начинает слипаться с остальными молекулами белка образовывая твердую структуру. Помимо изменений в физических свойствах белков, при денатурации также наблюдается нарушение биологических функций. Например, ферменты перестают работать после нагревания, т.к. им необходимо наличие четкой структуры в активном центре — там куда приходят молекулы.

Ну а последняя, долгожданная четвертичная структура описывает как несколько молекул белка собирается в какие то огромные комплексы, как например четыре белка собираются вместе и образуют гемоглобин. Само название гемоглобин, состоит из двух частей: гемо и глобин. Гем — это такая органическая молекула содержащая железо, а глобин — глобулярный белок. Функция гемоглобина — перенос кислорода по крови организма.

Вам понравится

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Поделиться записью в соц. сетях